易哈佛考试

1.K_m=达到1/2V_max的底物浓度值。K_m越小，亲和力越大。

2.竞争性抑制剂与酶分子非共价结合。

3.变构酶含催化中心和调节中心。

4.变构调节可引起酶的构象变化，而非构型变化。

5.共价修饰：酶蛋白肽链上一些基团与化学基团可逆共价结合从而改变酶的活性。磷酸化修饰最常见。

6.酶活性的快速调节包括变构调节，化学修饰。

7.酶活性的缓慢调节包括酶的诱导和阻遏。

8.糖的无氧酵解：产生2ATP(糖原开始为3ATP)，部位是胞液。生理意义：迅速供能，对肌收缩更重要；红细胞唯一供能方式；神经细胞、白细胞、骨髓细胞不缺氧也可发生。关键酶：己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1(最重要)，丙酮酸激酶。

9.三羧酸循环(柠檬酸循环、Krebs循环)：胞液+线粒体。关键酶：柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶复合体(TPP、硫辛酸、FAD、NAD⁺、CoA)。1次底物水平磷酸化(琥珀酰CoA→琥珀酸)，2次脱羧(产生2分子CO₂)，4次脱氢(3次由NAD⁺接受产生3×2.5ATP，1次由FAD接受产生1.5ATP)。乙酰CoA→10ATP；丙酮酸→12.5ATP。

10.ATP、柠檬酸可抑制6-磷酸果糖激酶-1。